關于蛋白質的二級結構（β折疊）的簡介

　　是蛋白質的二級結構，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的N-H和C=O之間形成有規則的氫鍵，在β-折疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-折疊的長軸呈垂直關系。

　　60年代以來,球狀蛋白質的晶體結構被陸續解出,發現許多蛋白質中都有β-折疊層,平行的和反平行的都有。有時候許多段肽鏈排列成一大片，正、反平行的β－折疊層也可交錯在一起排列，構成“扭轉折疊層”。在多數蛋白質中，β－折疊層與α－螺旋是并存的,但也有個別蛋白質如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－折疊層和無特定結構的部分。

　　β折疊層并不是平的，因為側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏。這樣每一股會更緊密排列，氫鍵更容易建立。氫鍵的距離為7埃。在蛋白質結構中beta-折疊通常會用箭頭表示。肽鏈的氮端在同側為順式，兩殘基間距為0.65nm；不在同側為反式，兩殘基間距為0.70nm。反式較順式平行肽鏈更加穩定。能形成β折疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利于多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折疊中出現的幾率最高。免疫球蛋白有大量的Β－肽鏈層。

　　另一種常見的蛋白質模序是alpha-螺旋和三種不同的β－轉角。不屬于一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之為不規則螺旋。這些部分對蛋白質的空間構象非常重要。