施一公小組闡明能量耦合因子轉運蛋白結構

　　來自清華大學生科院、醫學院、普林斯頓大學Lewis Thomas實驗室等單位的研究人員報道了一種重要的轉運因子的蛋白結構，這一結構的6個跨膜區域以未報道過的新折疊形式出現，這一發現對于了解核黃素（維生素B2）的運輸，以及進一步拓展其生物學結構具有重要意義。

　　文章的通訊作者是清華大學生命科學院院長施一公教授，其研究組主要致力于運用結構生物學和生物化學的手段研究腫瘤發生和細胞調亡的分子機制：專注于腫瘤抑制因子和細胞凋亡調節蛋白的結構和功能研究、重大疾病相關膜蛋白的結構與功能研究、胞內生物大分子元件的結構與功能研究。另外兩位作者分別是王佳偉（Jiawei Wang）和張鵬（Peng Zhang）。

　　該研究組近期研究發現了一類重要的蛋白：能量耦合因子（energy-coupling factor，ECF）轉運蛋白，這類蛋白是一些微量營養元素的運輸因子，負責原核生物的維生素攝入。每個ECF轉運因子都包含一種嵌入細胞膜的能結合底物的蛋白結構——S組件。這一結構是能量耦合的關鍵部件，由兩個ATP結合蛋白和一個跨膜蛋白組成。然而目前這一結構的具體構架，以及運輸機制并不清楚。

　　在這篇文章中，研究人員確定了金黃葡萄球菌核黃素轉運因子S組件，即RibU的X-射線晶體結構。這一分辨率為3.6-?的結構顯示，RibU包含了6個跨膜區域；這6個區域以一種之前未見報道的方式折疊（如下圖），其中核黃素是綁定在L1環和幾個跨膜片段的周質部分上的。這種“膜嵌入基質結合域”結構揭示了一種保守的蛋白結構特征，也說明了ECF轉運因子的運輸機制。