酶的化學本質

酶（enzyme）是由活生命機體產生的具有催化活性的蛋白質，只要不是處于變性狀態，無論是在細胞內還是在細胞外，酶都可發揮其催化作用。關于酶是否蛋白質的問題，在20世紀初曾有過爭論。1926年薩姆納（Sumner）首次從刀豆提取液中分離純化得到脲酶結晶，并證明它具有蛋白質的性質，提出酶的本質是蛋白質的觀點。在20世紀80年代之前，純酶結晶狀態，酶的化學結構和立體結構以及人工合成酶的成功實踐，一致認為酶的化學本質是蛋白質。

20世紀80年代，酶學領域的最大突破之一是1982年Cech在研究四膜蟲26S rRNA時，發現了一種具有催化功能的RNA分子即通常所說的核酶（ribozyme），近年來又陸續發現了不少RNA具有催化活性，還發現了一些與其催化活性相關的結構，如錘頭結構。至此，人們對酶的本質又有了新的認識，酶的本質也發生變化，即酶是由活生命機體產生的具有催化活性的生物大分子物質。1995年，Cuenoud等還發現有些DNA分子亦具有催化活性。Cuenoud等在體外篩選到一些DNA序列，它們可以將自身5′ 羥基與寡聚脫氧核苷酸的活化的3′ 磷酸咪唑基團相連結。但是，在生物體內，除少數幾種酶為核酸分子外，大多數的酶類都是蛋白質。

從上述可知，酶是生物大分子，有許多實驗證明，酶在催化反應中并不是整個酶分子在起作用，起作用的只是其中的某一部分，如，溶菌酶肽鏈的第一至三十四個氨基酸殘基切除后，其催化活性并不受影響，這說明了酶催化底物發生反應時，確實只有酶的某一特定部位在起作用。因此，把酶分子中能與底物直接起作用的特殊部分，稱為酶的活性中心。在蛋白質酶中，常見的酶活性中心的基團有：Ser-OH、Cys-SH、His咪唑基、Asp-COOH、Gly－COOH、Lys-NH3等。

根據與它們與底物作用時的功能分為兩類：①與反應底物結合的稱結合基團，一般由一個或幾個氨基酸殘基組成；②促進底物發生化學變化的稱催化基團，一般由2～3個氨基酸殘基組成。不同酶的活性中心是由于不同酶的完整的空間結構所致，如果酶蛋白變性，其立體結構被破壞，則活性中心的構象相應也會受到破壞，酶則失去活力。