突觸核蛋白的硝基化聚集物具有細胞毒性
生物物理所發現突觸核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有細胞毒性 我國已經進入老齡化社會，神經退行性疾病給個人、家庭、社會造成了沉重的經濟和精神負擔。神經元的變性死亡是神經退行性疾病的重要病理機制。 中國科學院生物物理研究所腦與認知科學國家重點實驗室赫榮喬研究組在蛋白質的硝基化修飾方面取得了進展，并于7月6日在J Mol Cell Biol上發表了該項研究成果。劉延英博士后在站期間，發現硝基化可以導致a-synuclein錯誤折疊，形成具有神經細胞毒性的聚集物。 該成果闡釋了硝基化a-synuclein錯誤折疊聚積產物引起細胞死亡的分子機制，為突觸核蛋白相關神經退行性疾病的研究提供了新的思路。硝基化a-synuclein錯誤折疊聚積產物導致細胞死亡的分子機制示意圖 ......閱讀全文
簡述突觸核蛋白錯誤折疊
研究發現α-突觸核蛋白正常、錯誤折疊及其寡聚化之間存在動態平衡，當這種平衡被打破后原纖維迅速聚集成大分子、不溶性的細纖維；α-突觸核蛋白在不同的影響因素下會表現出許多種形態，包括舒展態、溶解前球型態、α-螺旋態（膜結合），β-片層態、二聚體態、寡聚體態、以及不可溶的無定型態和纖維態；α-突觸核蛋
關于突觸核蛋白的基本介紹
α-突觸核蛋白是一種在中樞神經系統突觸前及核周表達的可溶性蛋白質，它與帕金森病的發病機制和相關功能障礙密切相關，是路易小體的主要成分。 α-突觸核蛋白的功能多樣，可能參與到突觸結構的維持、神經的可塑性、學習、記憶、發生、細胞粘附、磷酸化、細胞分化以及多巴胺的攝取調控等許多方面。
關于突觸核蛋白的特性介紹
它的結構很大程度上依賴于其所處的細胞內環境，并且會表現出不同的結構如單體、寡聚體、原纖維和纖維等，病理狀態下的突觸核蛋白容易聚集形成不溶性的纖維蛋白沉淀，最終導致神經細胞死亡。人類基因學的研究證明了α-突觸核蛋白基因突變在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突觸核蛋白的聚集有類似朊蛋白樣的
簡述突觸核蛋白的發現史
突觸核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用純化的抗膽堿能囊泡抗體在電鱘體內發現，并且確定其分布在神經突觸前末梢和核周[1,2]，同樣突觸核蛋白也在阿爾滋海默病的老年斑塊內發現，但沒有β-淀粉樣蛋白含量高，突觸核蛋白的中間部分（aa61-65）被命名為非β-淀粉樣結構（NAC）。至今人們
突觸核蛋白抗細胞凋亡作用
Alves da Costa等發現與模擬轉染的TSM1型神經元對照，野生型的α-突觸核蛋白能夠顯著地減弱三種不同的細胞凋亡誘導劑星孢菌素、依托泊苷和神經酰胺C2對胞內半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同樣這可能與α-突觸核蛋白的伴侶樣蛋白作用有關；Ostrerova等也發現α-突觸核蛋
突觸核蛋白的發病機制介紹
損害線粒體：Nakamura等發現在哺乳動物的多種細胞中過量表達α-突觸核蛋白可以造成線粒體的裂解，而在胞內的其他細胞器的形態變化很小（如高爾基復合體），α-突觸核蛋白不抑制線粒體的融合而表現出促進其分裂，并且不依靠線粒體分裂時需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外過量表達的α-突觸核蛋白能夠
關于突觸核蛋白的結構介紹
總體結構 α-突觸核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]編碼的一個小分子蛋白質，分子量為19kDa,，由140個氨基酸構成，可以分成三個部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5個家族性帕金森病的突變位點以及高度保守的11個氨基酸中組成的KTKEGV 7模體重復序列，易形成兩性α
突觸核蛋白的生理功能介紹
抑制多巴胺神經遞質的釋放： Abeliovich等證實α-突觸核蛋白基因敲除的小鼠黑質在成對電刺激條件下多巴胺釋放量增加，而小鼠的生理活動不受影響，并且大腦的神經元結構保持完整，但α-突觸核蛋白可能在病理條件下發揮保護作用[24]。 調節突觸膜的囊泡釋放： Murphy等利用反義寡核苷酸技
關于突觸核蛋白降解異常的介紹
泛素蛋白酶體系統（UPS）和自嗜溶酶體系統（ALP）是細胞內最重要的兩個清除異常折疊或老化的蛋白質的機制[35,36]；其中UPS選擇性降解胞內短半衰期、胞膜蛋白、異常折疊以及受損的蛋白質，帕金森病的兩個家族性基因突變Parkin[37]和UCHL1[38]均為影響UPS的功能導致異常α-突觸核
突觸核蛋白與synphilin1蛋白結合
Engelender等運用酵母雙雜交技術發現synphilin-1蛋白能作為調節分子將α-突觸核蛋白錨釘在參與囊泡轉運和細胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一個90kDa的胞內蛋白質，含有ANKYRIN樣重復單位、一個螺旋結構域和可能的ATP/GTP結合位點；Kawa
研究揭示APOE4加劇α突觸核蛋白病變
科學家們已經確定了神經退行性疾病的幾種遺傳風險因素。在這些遺傳風險因素中，載脂蛋白E（APOE）ε4等位基因（APOE4）是導致遲發性阿爾茨海默病的最強遺傳危險因素，主要是通過驅動淀粉樣β病理引起的。最近，人們還發現APOE4是路易體癡呆（Lewy body dementia, LBD）的一種遺
簡述突觸核蛋白的伴侶蛋白樣作用
Kim等發現α-突觸核蛋白能夠表現出類似伴侶蛋白樣作用防止谷胱甘肽硫轉移酶（GST）和醛縮酶在受熱的條件下發生沉淀，并且還能防止二硫蘇糖醇（DTT）誘導α-乳白蛋白和小牛血清蛋白的沉淀[29]，這可能與α-突觸核蛋白能夠與發沉降過程中的蛋白質的親水性結構域結合并穩定其結構不被破壞。
突觸核蛋白協助SNARE復合體功能介紹
SNARE復合體在囊泡與細胞膜的融合的過程中起著重要的作用，它包括兩個成分v-SNARE（VAMP）位于囊泡上，t-SNARE(syntaxin,SNAP-25)位于突觸前膜,兩者相互配對并形成穩定的SNARE復合體，在復合體的形成過程中，釋放出來的能量將囊泡與突觸前膜拉近，而半胱氨酸鉸鏈蛋白-
減緩帕金森發病進程？α突觸核蛋白功能強大！
近日，一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中，來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現，靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白（alpha-synuclein）或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源：University of Gr
人α突觸核蛋白(aSynuclein)ELISA試劑盒
人α-突觸核蛋白(a-Synuclein)ELISA試劑盒?(用于血清、血漿、細胞培養上清液和其它生物體液內)?原理本實驗采用雙抗體夾心?ABC-ELISA法。用抗人?a-Synuclein?單抗包被于酶標板上，標準品和樣品中的?a-Synuclein與單抗結合，加入生物素化的抗人a-Synucle
α突觸核蛋白或能有效減緩帕金森疾病的發展？
近日，一項刊登在國際雜志Journal of Parkinson's Disease上的研究報告中，來自喬治城大學醫學中心等機構的科學家們通過研究發現，靶向作用腸道中的α-突觸核蛋白（alpha-synuclein）或能有效減緩帕金森疾病的進展。圖片來源：University of Gr
突觸核蛋白的硝基化聚集物具有細胞毒性
生物物理所發現突觸核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有細胞毒性 我國已經進入老齡化社會，神經退行性疾病給個人、家庭、社會造成了沉重的經濟和精神負擔。神經元的變性死亡是神經退行性疾病的重要病理機制。 中國科學院生物物理研究所腦與認知科學國家重點實驗室赫榮喬研究組在蛋白質的硝基化修飾方
人α突觸核蛋白(αSYN)ELISA試劑盒使用說明
我司ELISA試劑盒品質保證，質量優，價格實惠，是您生物實驗的首選，如有需要可與我司銷售人員聯系。本試劑僅供研究使用目的：本試劑盒用于測定人血清，血漿及相關液體樣本中人α-突觸核蛋白(α-SYN)含量。實驗原理：本試劑盒應用雙抗體夾心法測定標本中人α-突觸核蛋白(α-SYN)水平。用純化的人α-突觸
多種帕金森相關的大腦障礙或許源于相同α突觸核蛋白
近日，一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中，來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現，不同帕金森相關的腦部障礙（synucleionpathies）的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質；研究者發現，α-突觸核蛋白（α-syn）的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。 圖片來源：
多種帕金森相關大腦障礙源于相同α突觸核蛋白不同品系
近日，一項刊登在國際雜志Nature上的研究報告中，來自賓夕法尼亞大學的研究人員通過研究發現，不同帕金森相關的腦部障礙（synucleionpathies）的主要特征或許都是細胞內錯誤折疊的蛋白質；研究者發現，α-突觸核蛋白（α-syn）的病理學形式或是誘發多種疾病的罪魁禍首。 blob.
突觸核蛋白抑制磷脂酶D2的活性
Jenco等在體外研究發現牛腦中含有一種熱穩定因子能夠抑制磷脂酶D2的活性，最后證明該因子為與α、β突觸核蛋白混合結構的同系物[23]；磷脂酶D2能夠催化卵磷脂的水解并且表現出調節細胞骨架的重組和質膜的內吞，因此α-突觸核蛋白可以影響細胞膜的結構和穩定性。
檢測阿爾法—突觸核蛋白分子，有望及早診斷帕金森病
一個研究團隊日前在美國《臨床和轉化神經病學紀事》期刊上報告說，他們新開發的一種技術能在病情早期準確檢測帕金森病，小規模試驗已取得不錯效果。 由愛丁堡大學研究人員領銜的團隊開發了一種新的檢測技術，主要針對一種名為阿爾法—突觸核蛋白的分子進行檢測。這種蛋白分子在健康人腦部也存在，但在帕金森以及其他
Nature驚人發現：神經元通訊無需突觸
十一月二十一日的Nature雜志上發表了一項新研究，顯示果蠅觸須中相鄰的嗅覺神經元可以相互阻斷，即使二者并沒通過突觸直接相連。這種通訊手段被稱為ephaptic coupling，神經元通過電場使其鄰居沉默，而不是通過突觸傳遞神經遞質。 “Ephaptic coupling這一理論
α突觸核蛋白（αSYN）ELISA檢測試劑盒使用說明
α突觸核蛋白（α-SYN）ELISA檢測試劑盒使用說明書本本試劑僅供研究使用??????標本：血清或血漿古朵生物供應使用目的：本試劑盒用于測定血清、血漿及相關液體樣本α突觸核蛋白（α-SYN）含量。試驗原理：α-SYN試劑盒是固相夾心法酶聯免疫吸附實驗（ELISA）.已知α-SYN濃度的標準品、未知
最新發現，OGlcNAc－強化了α突觸核蛋白淀粉樣株
錯誤折疊的蛋白質聚集體在大腦中的形成和沉積是大多數神經退行性疾病（NDDs）的共同特征，這些聚集體的形成與細胞功能障礙和死亡有關。譯后修飾（PTM）可對健康和疾病中蛋白質的結構、生物化學和功能產生深遠影響。對 NDDs 病理特征的生化研究表明，它們會聚集折疊錯誤的 Aβ、tau 和 α-syn
突觸核蛋白阻斷內質網到高爾基體的囊泡轉運
內質網相關降解（ERAD）為胞內蛋白質質量控制系統，它能保證異常蛋白質不能通過細胞分泌途徑，主要通過內質網選擇性將錯誤折疊或者變性的蛋白質運送到胞質中的蛋白酶體進行降解[40]；當蛋白酶體功能障礙時α-突觸核蛋白的聚集同樣可以影響到內質網，造成內質網壓力；Cooper等發現表達α-突觸核蛋白基因
分析多系統萎縮的病因和發病機制
病因不清。目前認為MSA的發病機制可能有兩條途徑：一是原發性少突膠質細胞病變假說，即先出現以α-突觸核蛋白（α-synuclein）陽性包涵體為特征的少突膠質細胞變性，導致神經元髓鞘變性脫失，激活小膠質細胞，誘發氧化應激，進而導致神經元變性死亡；二是神經元本身α-突觸核蛋白異常聚集，造成神經元變
科學家有望開發出帕金森等大腦疾病的新型療法
近日，一項刊登在國際雜志Scientific Reports上的研究報告中，來自俄勒岡健康與科學大學的科學家們通過研究發現，一種此前認為與細胞功能異常和死亡相關的小型蛋白實際上在修復DNA破碎方面扮演著關鍵角色，文章中，研究者發現，α-突觸核蛋白在預防諸如帕金森疾病等大腦疾病中神經元死亡上扮演著
科學家實現人工神經元突觸的量子成像
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/10/510468.shtm中國科學技術大學郭光燦院士團隊孫方穩教授課題組和國家同步輻射實驗室/核科學技術學院鄒崇文研究員課題組合作，制備基于二氧化釩相變薄膜的類腦神經元器件，并利用金剛石中氮-空位（NV）色心
帕金森病起源假說有了新證據
帕金森病病理過程始于腸道，這是德國神經解剖學家Heiko Braak在2003年提出的假說。9月5日，深圳理工大學生命健康學院教授葉克強團隊聯合中國人民解放軍空軍軍醫大學（簡稱“空軍軍醫大學”）教授武勝昔、研究員項捷團隊在《神經元》上發表最新成果，通過構建一種全新的腸道帕金森病小鼠模型，證實了這一假