什么是蛋白質折疊？
蛋白質折疊是物理過程，通過該蛋白鏈獲得其天然 的三維結構中，構象即通常生物功能，以迅速和可再現的方式。這是一個物理過程，多肽從一個隨機的線圈中折疊成其特征和功能性三維結構。當從mRNA序列翻譯成氨基酸的線性鏈時，每種蛋白質都以未折疊的多肽或無規卷曲的形式存在。該多肽缺乏任何穩定的（持久的）三維結構。當多肽鏈由核糖體合成時，線性鏈開始折疊成其三維結構。即使在多肽鏈的翻譯過程中，折疊也開始發生。氨基酸彼此相互作用，產生清晰的三維結構，即折疊的蛋白質，稱為天然狀態。最終的三維結構由氨基酸序列或一級結構（Anfinsen信條）確定。正確的三維結構是功能是必需的，盡管功能蛋白質的某些部分可以保持展開，使得蛋白質動力學是重要的。無法折疊成天然結構通常會產生失活的蛋白質，但在某些情況下，錯誤折疊的蛋白質會具有修飾或毒性功能。據信幾種神經退行性疾病和其他疾病是由錯誤折疊的蛋白質形成的淀粉樣 蛋白原纖維的積累導致的。許多過敏是......閱讀全文
什么是蛋白質折疊？
蛋白質折疊是物理過程，通過該蛋白鏈獲得其天然?的三維結構中，構象即通常生物功能，以迅速和可再現的方式。這是一個物理過程，多肽從一個隨機的線圈中折疊成其特征和功能性三維結構。當從mRNA序列翻譯成氨基酸的線性鏈時，每種蛋白質都以未折疊的多肽或無規卷曲的形式存在。該多肽缺乏任何穩定的（持久的）三維結構。
蛋白質折疊的過程
主要結構蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序
蛋白質在缺氧時折疊
蛋白質通常由成百上千個獨立的部分組成，即氨基酸。它們像鏈條上的鏈環一樣連接在一起。然而，蛋白質分子不能像長絲一樣來回擺動。因此，每一件作品在創作過程中都以自己獨特的方式折疊起來。對于從細胞外釋放或運輸到細胞內儲存的蛋白質，這種折疊發生在細胞的一個特定位置:內質網(ER)。這里，在蛋白質折疊過程中相互
蛋白質折疊的主要結構
蛋白質的主要結構及其線性氨基酸序列決定了其天然構象。特定氨基酸殘基及其在多肽鏈中的位置是決定因素，蛋白質的某些部分緊密折疊在一起并形成其三維構象。氨基酸組成不如序列重要。然而，折疊的基本事實仍然是，每種蛋白質的氨基酸序列都包含指定天然結構和達到該狀態的途徑的信息。這并不是說幾乎相同的氨基酸序列總是相
什么是蛋白質靶向？
是蛋白質被運輸到細胞內或細胞外適當目的地的生物學機制。蛋白質可以靶向細胞器的內部空間、不同的細胞內膜、質膜，或通過分泌物靶向細胞外部。蛋白質本身所含的信息指導著這一傳遞過程。正確排序對細胞至關重要；分類中的錯誤或功能障礙與多種疾病有關。
什么是蛋白質水解？
蛋白質水解是指蛋白質在水解酶（protease,proteinase）的催化作用下水解過程的統稱。這一過程所形成的水解產物在人體內要比自由氨基酸和沒有水解的蛋白質更易于吸收。
什么是蛋白質芯片？
蛋白質芯片是一種高通量的蛋白功能分析技術，可用于蛋白質表達譜分析，研究蛋白質與蛋白質的相互作用，甚至DNA－蛋白質、RNA－蛋白質的相互作用，篩選藥物作用的蛋白靶點等。
什么是蛋白質代謝？
在細胞生物學，蛋白質代謝是指更換較舊的蛋白質，因為它們是細分的內細胞。不同類型的蛋白質具有非常不同的周轉率。為了身體健康和正常蛋白質代謝，需要在蛋白質合成和蛋白質降解之間取得平衡。合成多于分解表明建立了瘦組織的合成代謝狀態，分解多于合成表明燃燒了瘦組織的分解代謝狀態。根據DS Dunlop的說法，與
什么是蛋白質交聯
蛋白質在食品加工和貯藏過程中發生的物理、化學和營養變化： （1）在加熱條件下的變化： 有利的方面：1）蛋白質變性，肽鏈松散，容易受到消化的作用，提高了消化率 和氨基酸的生物有效性；2）鈍化蛋白酶、酯酶、多酚氧化酶等，防止食品在保藏期間不發生色澤和風味變化； 3）抑制外源凝集素和消除蛋白酶抑制
什么是蛋白質設計？
蛋白質設計是新蛋白質分子的合理設計，旨在設計新的活性，行為或目的，并增進對蛋白質功能的基本了解。可以從頭開始設計蛋白質（從頭設計），也可以通過對已知蛋白質結構及其序列進行計算得出的變體進行設計（稱為蛋白質重新設計）。合理的蛋白質設計方法可以預測蛋白質序列，并將其折疊成特定的結構。然后可以通過諸如肽合
什么是蛋白質合成？
蛋白質合成是指生物按照從脫氧核糖核酸 （DNA）轉錄得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遺傳信息合成蛋白質的過程。 蛋白質合成是基因表達的第二步，也是產生基因產物蛋白質的最后階段。 蛋白質合成是生物按照從脫氧核糖核酸 (DNA)轉錄得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遺傳信息合成蛋白質的過程。由
什么是蛋白質剪接？
蛋白質剪接是特定蛋白質的分子內反應，其中從前體蛋白質中去除內部蛋白質片段（稱為內含肽），并在兩側連接C端和N端外部蛋白質（稱為內含肽）。前體蛋白的剪接點主要是半胱氨酸或絲氨酸，它們是含有親核側鏈的氨基酸。現在已知的蛋白質剪接反應不需要外源性輔助因子或能源，如三磷酸腺苷(ATP)或三磷酸鳥苷(GTP)
什么是粗蛋白質？
粗蛋白質是各種含氮物質的總稱。它包括真蛋白質和含氮物（氨化物），是構成細胞、血液、骨骼、肌肉、抗體、激素、酶、乳、毛及各種器官組織的主要成分，對生長、發育、繁殖及各種器官的修補都是必需的，是生命活動必需的基礎養分。在飼養動物中，蛋白質應保證供給，特別是處在生長期的幼牛和產奶母牛更應充分滿足。
什么是蛋白質沉淀？
蛋白質沉淀(precipitation)是蛋白質分子凝聚從溶液中析出的一種現象，變性蛋白質一般易于沉淀，但在一定的條件下，變性的蛋白質也可不發生沉淀。蛋白質沉淀常用的方法有鹽析、等電點沉淀、有機溶劑沉淀、生物堿試劑與某些酸（如三氯醋酸）沉淀等。
什么是蛋白質易位？
由于核糖體將mRNA翻譯成蛋白質是在胞質溶膠中進行的，因此必須轉移用于分泌或特定細胞器的蛋白質。這個過程可以在翻譯過程中發生，稱為共翻譯易位，也可以在翻譯完成后發生，稱為翻譯后易位。
展望蛋白質折疊的未來前景
包涵體復性 ▲利用DNA重組技術可以將外源基因導入宿主細胞。但重組基因的表達產物往往形成無活性的、不溶解的包涵體。折疊機制的闡明對包涵體的復性會有重要幫助。 蛋白質 ▲DNA重組和多肽合成技術的發展使我們能夠按照自己的意愿設計較長的多肽鏈。但由于我們無法了解這一多肽將折疊為何種構象,從而無
蛋白質折疊的細胞密碼破解
人們通常認為，疾病是由異物（細菌或病毒）入侵人體引起的，但影響人類的數百種疾病，其實是由細胞蛋白質生成錯誤引起的。美國馬薩諸塞大學阿默斯特分校領導的團隊最近利用尖端技術，破解了基于碳水化合物的代碼，該代碼控制某些蛋白質的正常形狀，而正常的蛋白質形狀才能使人體保持健康。研究發表在最新一期《分子細胞
關于蛋白質折疊的信息介紹
從一級結構到更高級結構的過程就被稱為蛋白質折疊。一個序列特定的多肽鏈（折疊之前的蛋白質一般都被稱為多肽鏈）一般折疊為一種特定構象（又稱為天然構象）；但有時可以折疊為一種以上的構象，且這些不同構象具有不同的生物學活性。在真核細胞內，許多蛋白質的正確折疊需要分子伴侶的幫助。
蛋白質折疊的驅動力
折疊是一種自發過程，主要由疏水相互作用，分子內氫鍵的形成，范德華力引導，并且與構象熵相反。折疊的過程通常始于共翻譯，使N末端的蛋白質的開始而折疊C-末端的蛋白質的部分仍然被合成由核糖體; 但是，蛋白質分子在生物合成過程中或之后可能會自發折疊。這些大分子可能被視為“自身折疊”，其過程還取決于溶劑（水或
關于蛋白質折疊的意義介紹
蛋白質折疊機制的闡明將揭示生命體內的第二套遺傳密碼,這是它的理論意義。蛋白質折疊的研究,比較狹義的定義就是研究蛋白質特定三維空間結構形成的規律、穩定性和與其生物活性的關系。在概念上有熱力學的問題和動力學的問題；蛋白質在體外折疊和在細胞內折疊的問題；有理論研究和實驗研究的問題。這里最根本的科學問題
簡述蛋白質折疊的生長模型
根據這種模型,肽鏈中的某一區域可以形成“折疊晶核”,以它們為核心,整個肽鏈繼續折疊進而獲得天然構象。所謂“晶核”實際上是由一些特殊的氨基酸殘基形成的類似于天然態相互作用的網絡結構,這些殘基間不是以非特異的疏水作用維系的,而是由特異的相互作用使這些殘基形成了緊密堆積。晶核的形成是折疊起始階段限速步
關于蛋白質折疊病的介紹
蛋白質分子的氨基酸序列不發生改變,只是其結構或者說構象有所改變也能引起疾病,稱為“構象病”,或稱“折疊病”。 瘋牛病由Prion蛋白質的感染引起,這種蛋白質也可以感染人而引起神經系統疾病。在正常機體中,Prion是正常神經活動所需要的蛋白質,而致病Prion與正常Prion的一級結構完全相同,
蛋白質的新生肽鏈的折疊
近年來，對蛋白質的新生肽鏈在體內的折疊研究已成為一個熱點，發現了許多幫助肽鏈折疊的蛋白質，其中有些有利于二硫鍵的交換和配對(二硫鍵異構酶)與脯氨酰參與的肽鍵的異構化(肽基脯氨酰異構酶)，還有一大類被稱為蛋白質伴侶。后者的主要特點是能和疏水性的肽段結合，一方面避免肽鏈因疏水作用而聚集，另一方面幫助新生
關于蛋白質折疊的基本介紹
蛋白質折疊（Protein folding）是蛋白質獲得其功能性結構和構象的過程。通過這一物理過程,蛋白質從無規則卷曲折疊成特定的功能性三維結構。在從mRNA序列翻譯成線性的肽鏈時,蛋白質都是以去折疊多肽或無規則卷曲的形式存在。 結構決定功能,僅僅知道基因組序列并不能使我們充分了解蛋白質的功能
關于蛋白質折疊的研究概況
在生物體內,生物信息的流動可以分為兩個部分：第一部分是存儲于DNA序列中的遺傳信息通過轉錄和翻譯傳入蛋白質的一級序列中,這是一維信息之間的傳遞,三聯子密碼介導了這一傳遞過程；第二部分是肽鏈經過疏水塌縮、空間盤曲、側鏈聚集等折疊過程形成蛋白質的天然構象,同時獲得生物活性,從而將生命信息表達出來；而
蛋白質折疊的分子伴侶的介紹
1978 年,Laskey 在進行組蛋白和DNA 在體外生理離子強度實驗時發現,必須要有一種細胞核內的酸性蛋白———核質素(nucleoplasmin) 存在時,二者才能組裝成核小體,否則就發生沉淀。據此Laskey 稱它為“分子伴侶”。分子伴侶是指能夠結合和穩定另外一種蛋白質的不穩定構象,并能
蛋白質折疊的框架模型的介紹
框架模型[4] 假設蛋白質的局部構象依賴于局部的氨基酸序列。在多肽鏈折疊過程的起始階段,先迅速形成不穩定的二級結構單元； 稱為“flickering cluster”,隨后這些二級結構靠近接觸,從而形成穩定的二級結構框架；最后,二級結構框架相互拼接,肽鏈逐漸緊縮,形成了蛋白質的三級結構。這個模型
概述蛋白質復性的折疊機制
為了有的放矢地開發輔助蛋白質復性的技術，研究工作者紛紛開展了對蛋白質折疊機制的探討。有兩種不同的假設：一種假設認為，肽鏈中的局部肽段先形成一些構象單元，如α螺旋、β折疊、β轉角等二級結構，然后再由二級結構單元的組合、排列，形成蛋白質三級結構；另一種假設認為，首先是由肽鏈內部的疏水相互作用導致一個
什么是蛋白質泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，將細胞內的蛋白質分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進行特異性修飾的過程。這些特殊的酶包括泛素激活酶，結合酶、連結酶和降解酶等。
什么是蛋白質的鹽析
鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽，隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉淀出來的現象。中性鹽是強電解質，溶解度又大，在蛋白質溶液中，一方面與蛋白質爭奪水分子，破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜；另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷，從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉淀析出。常用的中性鹽有硫酸銨、